Do rodu Exiguobacterium sp. patria viaceré psychrofilné alebo psychrotolerantné environmentálne druhy baktérií [1]. Pri mnohých z nich bola popísaná ich schopnosť enzymaticky degradovať rôzne substráty [2, 3].

Pri druhu Exiguobacterium undae bola pozorovaná produkcia metaloproteázy (M_W = 35 kDa). Najvyššia proteolytická aktivita tejto proteázy bola zaznamenaná pri koncentrácii  CaCl₂. Táto proteáza má maximálnu aktivitu pri 50ºC. Enzým vykazuje silnú proteolytickú aktivitu voči elastínu a kazeínu. Pozorovaná bola tiež slabšia schopnosť proteázy štiepiť kolagén a neschopnosť degradovať keratín [1].

V tekutom médiu s obsahom gleja sme zaznamenali produkciu extracelulárnych metabolitov E. undae. Pomocou hmotnostnej spektrometrie a N-koncového sekvenovania boli v glejovom supernatante „biopreparáte“ identifikované dva majoritné extracelulárne proteíny a to bacilolyzín (Mw= 35 kDa) a peptidy viažuci proteín pre ABC transportér (Mw= 60 kDa). Analýzou biopreparátu pomocou LC-MS boli identifikované aj ďalšie, minoritné zložky biopreparátu a to peptidázy, endonukleáza, deoxyribonukleáza, 4-pytáza, bifunkčná metalofosfatáza/5-nukleotidáza a menaquinol-cytochrom C reduktáza.           
Najlepšiu proteolyticku aktivitu biopreparátu sme pozorovali pri . Pre identifikáciu metaloproteázovych kofaktorov sme testovali vplyv viacerých iónov kovov. Zistili sme, že proteolyticku aktivitu biopreparátu stimuluje Mg²⁺  a Mn²⁺, pričom Ca²⁺ nevykazuje žiadny vplyv. Taktiež sme pozorovali schopnosť biopreparátu E. undae štiepiť elastín, kazeín, kolagén a  parciálne hydrolyzovaný keratín.