Jednou z najdôležitejších ko-translačných a post-translačných modifikácii proteínov je glykozylácia. Ide o proces, pri ktorom sú proteíny glykozylované pôsobením glykozydáz a glykozyltransferáz, výsledkom je veľké množstvo glykánových štruktúr, ktoré sa môžu líšiť v závislosti od fyziologického stavu jednotlivca. Sacharidové časti glykoproteínov sa zúčastňujú mnohých biologicky dôležitých procesov, ako napríklad fertilizácie, bunkového vývoja a diferenciácie, interakcií hostiteľa s patogénom rovnako pri progresii mnohých ochorení. Množstvo a kvalita glykozylácie, ako aj zmeny v glykánových štruktúrach môžu slúžiť ako dôležité biomarkery signalizujúce nástup a priebeh mnohých ochorení. Glykoprofilácia by tiež mohla slúžiť ako nástroj pre skorú diagnostiku. Je preto dôležité identifikovať zloženie, štruktúru a funkciu glykoproteínov. Na rýchlu analýzu glykozylačného profilu sa používa glykánová microarray využívajúca lektíny, proteíny, schopné špecificky a reverzibilne viazať glykány. Cieľom tejto práce bolo vytvoriť microarray využívajúcu lektíny pre detekciu a glykoprofiláciu proteínov. Ako analyty sme využili štandardný glykoproteín fetuín a cytozolové lyzáty S, R, T a V buniek.
Táto práca bola realizovaná vďaka grantu VEGA 2/0162/14 a APVV SK-SRB-2013-0028.
[1] Elberts I.J., Stoopen G.M., Bakker H., et al. (2001) Plant Physiol 126: 1314-22.
[2] Hirabayashi J. (2008) J Biochem 144:139-147.
[3] Dube D.H., Bertozzi C.,R. (2005) Nat. Rev. Drug Discovery 4, 477- 488.
[4] Patwa T.H., Zhao J., Anderson M., A., et al. (2006) Anal. Chem. 78,6411-6421.
[5] Bertók T., Šefčovičová J., Gemeiner P., et al. (2012) Chem. Listy 106, 20-26.
[6] Katrlík, J., Svitel, J., Gemeiner, P., et al. (2010) Med. Res. Rev. 30, 394-418.