Glykoproteomika predstavuje v súčasnej dobe rozmáhajúci sa prístup k štúdiu funkcie proteínov prostredníctvom ich modifikácie pomocou glykozylácie. Vyše 50% všetkých eukaryotických proteínov (a až 70% membránových proteínov) je glykozylovaných, pričom okolo 80% terapeuticky významných proteínov sú rovnako glykoproteíny. Tieto glykánové štruktúry podliehajú rôznym zmenám v závislosti na (pato)fyziologickom stave organizmu[1]. V tejto práci sa kombinovali elektrochemické, optické a zobrazovacie metódy (využívajúce značenie aj bez značenia) na prípravu a charakterizáciu nanoštruktúrovaných biosenzorov pre medicínsku diagnostiku autoimúnnych ochorení (reumatoidná artritída a systémová skleróza).

Prevažne zlaté povrchy boli modifikované pomocou tzv. samo-usporiadaných monovrstiev za účelom imobilizácie biorozpoznávacích elementov (rôzne typy lektínov)[2, 3] interagujúcich so špecifickými glykánovými štruktúrami prítomnými na vzorkách štandardných glykoproteínov[4], ako aj reálnych biologických vzoriek (séra, eukaryotické bunky)[5]. Blokovanie nešpecifických interakcií prebiehalo pomocou polyvinylalkoholu, resp. novosyntetizovaného sulfobetaínového derivátu kyseliny lipoovej. Ako hlavná detekčná metóda slúžila elektrochemická impedančná spektroskopia, príp. na ďalšiu charakterizáciu povrchov aj cyklická voltametria, povrchová plazmónová rezonancia, kremenné mikrováhy (quartz crystal microbalance), lektínová microarray, skenovacia elektrónová mikroskopia a mikroskopia atomárnych síl a röntgenová fotoelektrónová spektroskopia. Detekčný limit takto pripravených biosenzorov bol vo femtomolárnej oblasti, pričom ďalšou aplikáciou zlatých nanočastíc do systému sa dosiahlo jeho zníženie až na úroveň niekoľkých attomólov[6, 7]. Rozdiely v glykoprofile sér navyše poukazujú na trend v zmene glykánových štruktúr (prevažne na IgG) sprevádzajúcich rôzne štádiá týchto ochorení. Takýmto spôsobom sa jednoznačne podarilo odlíšiť pacientov trpiacich určitým ochorením od kontrolnej skupiny zdravých ľudí. Glykoprofilácia pomocou pripravených povrchov je navyše možná aj na celých bunkách, kedy sa podarilo na základe rozdielnej interakcie s lektínom rozlíšiť L1210 myšacie bunky od buniek s nadexpresiou P-glykoproteínu. Ako kontrolné experimenty s ktorými sa korelovali výsledky namerané pomocou biosenzora slúžili dáta z lektínovej microarray a ELLA (enzyme-linked lectin assay) metódy.