Septíny sú konzervovaná rodina GTP-viažúcich proteínov, ktoré sú vysoko konzervované u eukaryotov. Tieto proteíny zohrávajú úlohu v mnohých bunkových procesoch, hlavne v cytokinéze. Septíny sa vyznačujú tvorbou filamentov, ktoré sa skladajú do vysoko organizovaných štruktúr medzi materskou a dcérskou bunkou a tým prispievajú k normálnemu priebehu cytokinézy [1, 2].  Pokiaľ ide o dynamickú štruktúru septínov, regulácia ich skladania je veľmi komplexná a mení sa podľa štádia bunkového cyklu.

Na regulácii skladania vysoko organizovaných štruktúr septínov sa podieľajú proteíny, Gic1 a Bni5, ktoré patria medzi septín-viažuce proteíny. Tieto proteíny sa viažu k septínom v rôznych fázach bunkového cyklu [3, 4], čo naznačuje, že vykonávajú svoju úlohu v rôznych štádiách bunkového cyklu.

V práci sme sa zamerali na určenie vzájomnej lokalizácie týchto proteínov k septínom a to použitím fluorescenčného mikroskopu. Za týmto účelom sme si pripravili kmeň, ktorý obsahuje proteíny Bni5, Gic1 a septíny značené rôznymi fluorescenčnými farbami. Pri porovnaní lokalizácie proteínov z fluorescenčného mikroskopu sme zistili, že tieto proteíny sa nikdy nevyskytujú naraz pri štruktúre septínov, skôr sa tam vystriedajú. Tieto výsledky naznačujú, že Gic1 a Bni5 sú potrebné pre reguláciu skladania štruktúr do dvoch rôznych tvarov septínov a tým pravdepodobne prispievajú k dynamike septínových štruktúr v priebehu delenia buniek.